biomoleculas

PROTEINAS

Los AMINOACIDOS son compuestos poli funcionales que tienen a la vez, el grupo funcional amino (-NH₂) y el grupo funcional carboxilo    

Hay un grupo de aminoácidos que desempeña, biológicamente, un rol muy importante: los µ-aminoácidos. La letra griega  µ  indica que los grupos funcionales amino y carboxilo están unidos al mismo átomo de carbono.

Solamente unos veinte µ  aminoácidos entran en la constitución de las proteínas de los mamíferos. De ellos hay ocho que no pueden ser sintetizados por el organismo y que es necesario que los aporte la dieta: se les llama AMINOACIDOS ESENCIALES o indispensables.

En general, la presencia del grupo funcional amino (-NH₂) da carácter básico a los compuestos en que se encuentra. En el aminoácido están presentes dos grupos: el grupo amino y el carboxilo (- COOH ) que dan propiedades contrarias; por lo que, el aminoácido podrá tener carácter ácido o básico según cual predomine.

Las proteínas son macromoléculas naturales que por hidrólisis forman  µ aminoácidos, o sea son biopolímeros cuyos monómeros son los  µ aminoácidos. Las proteínas están formadas por átomos de C, H, O, N, S y algunos otros elementos

                                                  

Hidrólisis: reacción química en la que las moléculas de agua, o sus iones, producen rupturas de enlaces en otras moléculas. Puede ser catalizada por ácidos, bases o enzimas.

La combinación de dos aminoácidos produce un dipéptido; de tres aminoácido un tripéptido, y en general, de muchos aminoácidos, un polipéptido. En todos los casos se forma agua. Las uniones entre las moléculas de aminoácidos en los péptidos se efectúa por medio del enlace peptídico

Una proteína es, por lo tanto, un polipéptido de cadena larga y elevada masa molecular. La gran magnitud molecular lleva al establecimiento de varios niveles de organización en la estructura de las proteínas.

Estructura primaria: está dada por el orden o secuencia de los  µ aminoácidos, unidos por enlaces peptídicos

 Hay tres formas de estructura secundaria. La más frecuente es la disposición helicoidal y se da en la queratina del cabello, el fibrinógeno, la miosina, etc.

Existe una en que las cadenas polipéptidicas se disponen en forma paralela, dando una disposición similar a una hoja plegada. Así ocurre en las moléculas de anticuerpos y en la fibroína, proteína elaborada por el gusano de seda.

El tercer tipo, es típica del colágeno, proteína de la piel, tendones cartílagos y huesos. Esta estructura consiste en tres cadenas polipéptidicas retorcidas entre sí formando un cordón.

Clasificación de proteínas según su función biológica
ESTRUCTURALES	Queratina (piel, cabello, uñas), colágeno (tejido conectivo), fibroína (seda)
CONTRACTILES	Actina, miosina (del tejido muscular)
REGULADORAS	Hormonas: insulina, oxitocina, vasopresina
DE TRASPORTE	Hemoglobina, mioglobina, seroalbúmina
DE RESERVA	Ovoalbúnima, caseína, gliadina
INMUNOLOGICAS	Gammaglobulinas (anticuerpos)
CATALITICAS	Enzimas: tripsina, ribonucleasa, invertasa Toxinas: butolínica y diftérica; ponzoña de serpiente

Las propiedades físicas y químicas de una proteína y su función biológica, son consecuencia de su estructura, es decir, de la naturaleza de los aminoácidos, la secuencia de los mismos y la forma de la molécula.

Las proteínas pueden hidrolizarse, como en el proceso de digestión.  La hidrólisis implica la destrucción de la estructura proteica en todos sus niveles, aún la estructura primaria, rompiéndose las uniones peptídicas y separándose los aminoácidos constituyentes de la proteína.

Los aminoácidos así incorporados, son utilizados por el organismo para producir sus propias proteínas.

Desnaturalización de las proteínas

Las proteínas pueden desnaturalizarse por la acción del calor, de radiaciones electromagnéticas (rayos UV, X, gamma), de ácidos o de metales “pesados”.  La desnaturalización implica que la proteína no puede cumplir con su función biológica, y desde el punto de vista estructural implica una alteración de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria.

Los metales “pesados” (en forma de sales de Pb, Hg, Ag, etc.), son tóxicos para los seres vivos, porque desnaturalizan y coagulan proteínas, fundamentalmente las enzimas.

Cuando se ingieren accidentalmente dichas sales, se puede evitar que sus iones lleguen a la sangre haciéndolos precipitar en el estómago con la proteína que generalmente se tiene a mano: la ovo albúmina (clara del huevo).

Esta debe ingerirse rápidamente; los iones metálicos la desnaturalizan y quedan retenidos en coágulos de ovo albúmina.  Mediante un emético, se elimina lo ingerido (de otro modo los jugos gástricos liberarían nuevamente los iones y pasarían a la sangre).